Een van de meest bruikbare manieren om de standaard (of gewone) aminozuren te classificeren, is gebaseerd op de polariteit (dat wil zeggen, de verdeling van elektrische lading ) van de R groep (bijvoorbeeld zijketen).
Groep I aminozuren zijn glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, fenylalanine, methionine en tryptofaan. De R groepen van deze aminozuren hebben ofwel alifatische of aromatisch groepen. Dit maakt ze hydrofoob (watervrezend). In waterige oplossingen zullen bolvormige eiwitten vouwen tot een driedimensionale vorm om deze hydrofobe zijketens in het eiwitinterieur te begraven. De chemische structuren van Groep I aminozuren zijn:
Isoleucine is een isomeer van leucine en bevat twee chirale koolstofatomen. Proline is uniek onder de standaard aminozuren doordat het niet zowel vrije α-amino- als vrije α-carboxylgroepen heeft. In plaats daarvan vormt de zijketen een cyclische structuur als de stikstof- atoom van proline is gekoppeld aan twee koolstofatomen. (Strikt genomen betekent dit dat proline geen aminozuur is, maar eerder een α-iminozuur.) Fenylalanine, zoals de naam al aangeeft, bestaat uit een fenylgroep die aan alanine is bevestigd. Methionine is een van de twee aminozuren die een zwavelatoom bezitten. Methionine speelt een centrale rol in de eiwitbiosynthese (translatie) omdat het bijna altijd het initiërende aminozuur is. Methionine levert ook methylgroepen voor het metabolisme. Tryptofaan bevat een indoolring die aan de alanylzijketen is bevestigd.
hoe komt ellis island aan zijn naam?
Groep II-aminozuren zijn serine, cysteïne, threonine, tyrosine, asparagine en glutamine. De zijketens in deze groep bezitten een spectrum aan functionele groepen. De meeste hebben echter ten minste één atoom ( stikstof- , zuurstof of zwavel ) met elektronenparen beschikbaar voor waterstofbinding aan bond water en andere moleculen. De chemische structuren van Groep II aminozuren zijn:
hoe de democratische partij is veranderd
Twee aminozuren, serine en threonine, bevatten alifatische hydroxylgroepen (dat wil zeggen, een zuurstofatoom gebonden aan een waterstofatoom, weergegeven als ―OH). Tyrosine bezit een hydroxylgroep in de aromatische ring, waardoor het een fenolderivaat is. De hydroxylgroepen in deze drie aminozuren zijn onderhevig aan een belangrijk type posttranslationele modificatie: fosforylering ( zie hieronder Niet-standaard aminozuren). Net als methionine bevat cysteïne een zwavelatoom. In tegenstelling tot het zwavelatoom van methionine is de zwavel van cysteïne echter zeer chemisch reactief ( zie hieronder Cysteïne oxidatie). Asparagine, eerst geïsoleerd uit asperges, en glutamine bevatten beide amide R groepen. De carbonylgroep kan functioneren als een waterstofbrugacceptor en de aminogroep (NHtwee) kan functioneren als een waterstofbrugdonor.
De twee aminozuren in deze groep zijn asparaginezuur en glutaminezuur. Elk heeft een carbonzuur op zijn zijketen die het zure (proton-donerende) eigenschappen geeft. In een waterige oplossing bij fysiologische pH zullen alle drie de functionele groepen van deze aminozuren ioniseren, waardoor een totale lading van −1 ontstaat. In de ionische vormen worden de aminozuren aspartaat en glutamaat genoemd. De chemische structuren van Groep III aminozuren zijn:
De zijketens van aspartaat en glutamaat kunnen ionische bindingen (zoutbruggen) vormen en ze kunnen ook fungeren als waterstofbrugacceptoren. Veel eiwitten die metaalionen (metalloproteïnen) binden voor structurele of functionele doeleinden, hebben metaalbindingsplaatsen die aspartaat- of glutamaatzijketens of beide bevatten. Vrij glutamaat en glutamine spelen een centrale rol in het aminozuurmetabolisme. Glutamaat is de meest voorkomende prikkelende neurotransmitter in het centrale zenuwstelsel.
De drie aminozuren in deze groep zijn arginine, histidine en lysine. Elke zijketen is eenvoudig (d.w.z. kan een proton accepteren). Lysine en arginine bestaan beide met een totale lading van +1 bij fysiologische pH. De guanidino-groep in de zijketen van arginine is de meest basale van allemaal R groepen (een feit dat wordt weerspiegeld in de pKa-waarde van 12,5). Zoals hierboven vermeld voor aspartaat en glutamaat, vormen de zijketens van arginine en lysine ook ionische bindingen. De chemische structuren van Groep IV aminozuren zijn:
oorlog in Afghanistan (1978-heden)
De imidazoolzijketen van histidine zorgt ervoor dat het kan functioneren in zowel zuur- als basekatalyse in de buurt van fysiologische pH-waarden. Geen van de andere standaard aminozuren bezit deze belangrijke chemische eigenschap. Daarom is histidine een aminozuur dat meestal de actieve plaatsen van eiwitenzymen vormt.
De meeste aminozuren in Groepen II, III en IV zijn hydrofiel (waterminnend). Als gevolg hiervan worden ze vaak geclusterd aangetroffen op het oppervlak van bolvormige eiwitten in waterige oplossingen.
